مشخصات مقاله:
عنوان فارسی مقاله:
نانو موتور زیستی، F0F1 ATP سنتاز: از تجزیه تا چرخش زیرواحد مونتاژ γεc10-12
عنوان انگلیسی مقاله:
Biological nano motor, ATP synthase FoF1 : from catalysis to γεc10-12 subunit assembly rotation
مناسب برای رشته های دانشگاهی زیر:
زیست شناسی
مناسب برای گرایش های دانشگاهی زیر:
بیوشیمی و میکروبیولوژی
وضعیت مقاله انگلیسی و ترجمه:
مقاله انگلیسی را میتوانید به صورت رایگان با فرمت PDF از باکس زیر دانلود نمایید. ترجمه این مقاله با فرمت WORD – DOC آماده خریداری و دانلود آنی میباشد.
فهرست مطالب:
چکیده
1. کاتالیز و اساس ساختاری F0F1
2. تبدیل انرژی شیمیایی به چرخش زیرواحد γ در بخش F1
3. چرخش مونتاژ زیرواحدی εγc10-12
3.1 چرخش الیگومر زیرواحد c
3.2. مطالعات بعدی (بیشتر) بر روی نانو موتور
قسمتی از مقاله انگلیسی و ترجمه آن:
1. Catalysis and its structural basis of FoF1
The ATP synthase has two major sectors, F1 and Fo : the membrane peripheral F1 has three catalytic sites, whereas Fo forms a transmembrane proton pathway. The fundamental subunit structure of this enzyme is well conserved among mitochondria, chloroplasts and bacterial membranes (Fig. 1). F1 is formed from 5 di¡erent subunits with a stoichiometry of K3L3Q1N1O1 [1^3]. The X-ray crystal analysis of the bovine F1 sector revealed the high resolution structure of the K3L3Q assembly [4]. The three copies of the K and L subunits are located alternately around amino and carboxyl terminal K helices of the Q subunit. Furthermore, an important ¢nding is that the three L subunits are in di¡erent states of nucleotide binding: LT, ATP bound; LD, ADP bound; LE, no nucleotide. This apparently asymmetric structure of the L subunits is consistent with the catalytic properties of the enzyme.
1. کاتالیز و اساس ساختاری F0F1
ATP سنتاز دو بخش اصلی دارد، F1 و F0: غشای محیطی F1 سه جایگاه کاتالیزوری دارد، در حالی که F0 یک مسیر پروتون سراسر غشایی تشکیل می دهد. ساختار زیرواحد اصلی این آنزیم در میان میتوکندری ها، کلروپلاست ها و غشاهای باکتریایی به خوبی حفظ شده است (شکل1). F1 از 5 زیرواحد مختلف با یک استوکیومتری α3β3γ1δ1ε1 تشکیل شده است. کریستالوگرافی اشعه X بخش F1 گاوی ساختاری با وضوح بالا از مونتاژ α3β3γ آشکار کرده است. سه نسخه (کپی) از زیرواحدهای α و β بطور متناوب اطراف مارپیچ های α انتهای کربوکسیلی و آمینو زیر واحد γ قرار گرفته است. علاوه بر این، یک یافته مهم وجود دارد که زیر واحدهای β به حالت های مختلفی از نوکلئوتید متصل هستند: βT، متصل به ATP؛ βD، متصل به ADP؛ βE، بدون نوکلئوتید. این ساختار ظاهرا نامتقارن زیرواحدهای β با خواص کاتالیزوری آنزیم سازگار هستند.