مقاله ترجمه شده درباره نانو موتور زیستی، F0F1 ATP سنتاز: از تجزیه تا چرخش زیرواحد مونتاژ γεc10-12


مشخصات مقاله:


عنوان فارسی مقاله:

نانو موتور زیستی، F0F1 ATP سنتاز: از تجزیه تا چرخش زیرواحد مونتاژ γεc10-12


عنوان انگلیسی مقاله:

Biological nano motor, ATP synthase FoF1 : from catalysis to γεc10-12 subunit assembly rotation


مناسب برای رشته های دانشگاهی زیر:

 زیست شناسی


مناسب برای گرایش های دانشگاهی زیر:

بیوشیمی و میکروبیولوژی


وضعیت مقاله انگلیسی و ترجمه:

مقاله انگلیسی را میتوانید به صورت رایگان با فرمت PDF از باکس زیر دانلود نمایید. ترجمه این مقاله با فرمت WORD – DOC آماده خریداری و دانلود آنی میباشد.


فهرست مطالب:

چکیده

1. کاتالیز و اساس ساختاری F0F1

2. تبدیل انرژی شیمیایی به چرخش زیرواحد γ در بخش F1

3. چرخش مونتاژ زیرواحدی εγc10-12

3.1 چرخش الیگومر زیرواحد c

3.2. مطالعات بعدی (بیشتر) بر روی نانو موتور


قسمتی از مقاله انگلیسی و ترجمه آن:

1. Catalysis and its structural basis of FoF1

The ATP synthase has two major sectors, F1 and Fo : the membrane peripheral F1 has three catalytic sites, whereas Fo forms a transmembrane proton pathway. The fundamental subunit structure of this enzyme is well conserved among mitochondria, chloroplasts and bacterial membranes (Fig. 1). F1 is formed from 5 di¡erent subunits with a stoichiometry of K3L3Q1N1O1 [1^3]. The X-ray crystal analysis of the bovine F1 sector revealed the high resolution structure of the K3L3Q assembly [4]. The three copies of the K and L subunits are located alternately around amino and carboxyl terminal K helices of the Q subunit. Furthermore, an important ¢nding is that the three L subunits are in di¡erent states of nucleotide binding: LT, ATP bound; LD, ADP bound; LE, no nucleotide. This apparently asymmetric structure of the L subunits is consistent with the catalytic properties of the enzyme.

1. کاتالیز و اساس ساختاری F0F1
ATP سنتاز دو بخش اصلی دارد، F1 و F0: غشای محیطی F1 سه جایگاه کاتالیزوری دارد، در حالی که F0 یک مسیر پروتون سراسر غشایی تشکیل می دهد. ساختار زیرواحد اصلی این آنزیم در میان میتوکندری ها، کلروپلاست ها و غشاهای باکتریایی به خوبی حفظ شده است (شکل1). F1 از 5 زیرواحد مختلف با یک استوکیومتری α3β3γ1δ1ε1 تشکیل شده است. کریستالوگرافی اشعه X بخش F1 گاوی ساختاری با وضوح بالا از مونتاژ α3β3γ آشکار کرده است. سه نسخه (کپی) از زیرواحدهای α و β بطور متناوب اطراف مارپیچ های α انتهای کربوکسیلی و آمینو زیر واحد γ قرار گرفته است. علاوه بر این، یک یافته مهم وجود دارد که زیر واحدهای β به حالت های مختلفی از نوکلئوتید متصل هستند: βT، متصل به ATP؛ βD، متصل به ADP؛ βE، بدون نوکلئوتید. این ساختار ظاهرا نامتقارن زیرواحدهای β با خواص کاتالیزوری آنزیم سازگار هستند.


 

دانلود رایگان مقاله انگلیسی

خرید ترجمه مقاله

دیدگاهتان را بنویسید