مقاله ترجمه شده درباره ابعاد مکانیکی فعالیت آنزیمی نیتریل هیدراتاس شبیه سازی های دینامیکی مولکولی هدایت شده
مشخصات مقاله:
عنوان فارسی مقاله:
ابعاد مکانیکی فعالیت آنزیمی نیتریل هیدراتاس شبیه سازی های دینامیکی مولکولی هدایت شده Pseudonocardia thermophila JCM 3095
عنوان انگلیسی مقاله:
Mechanical aspects of nitrile hydratase enzymatic activity. Steered molecular dynamics simulations of Pseudonocardia thermophila JCM 3095
کلمات کلیدی مقاله:
تبلور، نترل hydratase، رودوکوکوس، نور، پارامتر کریستالوگرافی
مناسب برای رشته های دانشگاهی زیر:
زیست شناسی
مناسب برای گرایش های دانشگاهی زیر:
ژنتیک، علوم سلولی و مولکولی و میکروبیولوژی
وضعیت مقاله انگلیسی و ترجمه:
مقاله انگلیسی را میتوانید به صورت رایگان با فرمت PDF از باکس زیر دانلود نمایید. ترجمه این مقاله با فرمت WORD – DOC آماده خریداری و دانلود آنی میباشد.
فهرست مطالب:
چکیده
1. مقدمه
2. منابع و متدها
3. نتایج و بحث
4. 4. نتیجه گیری ها
قسمتی از مقاله انگلیسی و ترجمه آن:
1. Introduction
Mechanical properties of biomolecules are of great interest because they govern the shape of living organisms and provide boundary conditions for all biochemistry [1]. The response of representative proteins to external mechanical stress has been studied using simple physical models [2,3]. Mechanically stretched single structural proteins, such as titin or ankyrin, have been investigated on a single molecule level using experimental techniques, as well i.e. atomic force microscope (AFM) [4,5]. The recently developed computational technique of steered molecular dynamics (SMD) is an useful tool in biophysics, complementary to single molecule level manipulation methods [6,7] such as AFM or optical tweezers. In the SMD method [8] effects of an external force applied to a critical part of a biopolymer are traced using numerical solutions of Newton’s equation of motions. The biomolecule is modelled by a set of point masses coupled by appropriate interaction potentials. The formalism and recent progress of the single molecule SMD method have been recently reviewed [7,9,10]. Its advantages have been shown in studies of mechanical properties of oligosaccharides [9–12] and sugar transport through protein pores [13], titin [14– 16] or mechanoselective channels [7]. However, in contrast to relatively well studied structural proteins, enzymes were rarely probed using AFM or SMD methods.
1. مقدمه
ویژگی های مکانیکی بیومولکول ها به شدت مورد علاقه هستند زیرا آنگا شکل ارگانیسم های زنده را هدایت می کنند و شرایط مرزی را برای کل بیوشیمی تامین می کنند [1]. واکنش پروتئین های نماینده برای استرس مکانیکی خارجی با استفاده از مدل های فیزیکی ساده مورد مطالعه قرار گرفته است [3،2].پروتئین های ساختاری تکی کشیده شده به طور مکانیکی ، همانند تیتین یا آنکیرین ، بر روی سطح مولکولی واجد با استفاده از تکنیک های آزمایشگاهی هم چنین یعنی میکروسکوپ نیروی اتمی (AFM) مورد بررسی قرار گرفته اند [5،4].تکنیک محاسباتی دینامیک مولکولی هدایت شده (SMD) که اخیرا توسعه یافته است، یک ابزار مفید در بیوفیزیک است، که مکمل متدهای مداخله ی در سطح مولکولی واحد است [7،6]، همانند AFM یا انبرک های نوری .در متد SMD [8] تاثیرات یک نیروی خارجی به کار رفته در یک بخش حیاتی از یم بیوپلیمر با استفاده از راه حل های متعدد معادله ی حرکت نیوتون دنبال می شود. بیومولکول با یک مجموعه از توده های نقطه ای جفت شده با پتانسیل های فعل و انفعال مناسب مدلسازی می شود.شکل نگری و پیشرفت اخیر روش SMD مولکول واحد اخیرا مورد نقد و بررسی قرار گرفته است [10،9،7,]، مزایایش در مطالعات ویژگی های مکانیکی oligosaccharide ها [12-9] و انتقال شکر از طریق حفره های پروتئینی [13]، تیتین [16-14] یا کانال های مکانو گزینی [17] نشان داده شده است.با این حال ، در مقابل پروتئین های ساختاری نسبتا کاملا مطالعه شده ی با استفاده از AFM یا SMD می باشد.
