مقاله ترجمه شده درباره برش، اصلاح، و بهینه سازی پپتید MIG6segment2 برای هدف گیری EGFR مرتبط با سرطان ریه – سال 2016
مشخصات مقاله:
عنوان فارسی مقاله:
برش، اصلاح، و بهینه سازی پپتید MIG6segment2 برای هدف گیری EGFR مرتبط با سرطان ریه
عنوان انگلیسی مقاله:
Truncation, modification, and optimization of MIG6segment 2 peptide to target lung cancer-related EGFR
کلمات کلیدی مقاله:
رسپتور فاکتور رشد اپیدرمی انسانی، پروتئین MIG6، پپتید، سرطان ریه
مناسب برای رشته های دانشگاهی زیر:
پزشکی و زیست شناسی
مناسب برای گرایش های دانشگاهی زیر:
ایمنی شناسی پزشکی، علوم سلولی و مولکولی، پزشکی ریه یا پولمونولوژی
وضعیت مقاله انگلیسی و ترجمه:
مقاله انگلیسی را میتوانید به صورت رایگان با فرمت PDF از باکس زیر دانلود نمایید. ترجمه این مقاله با فرمت WORD – DOC آماده خریداری و دانلود آنی میباشد.
فهرست مطالب:
چکیده
1- مقدمه
2.3- پویش محاسباتی آلانین
2.4- تست اتصال
3- نتایج و بحث
قسمتی از مقاله انگلیسی و ترجمه آن:
1. Introduction
Receptor tyrosine kinase (RTK) superfamily represents a subgroup of transmembrane protein receptors that are involved in a variety of developmental processes including cell survival, proliferation and motility, and, when unregulated, play prominent roles in cancer (Lemmon and Schlessinger, 2010). The human epidermal growth factor receptor (EGFR) as an important member of RTK has received particular attention in recent years owing to its strong association with malignant proliferation, which has been shown to play a central role in the development and progression of non-small cell lung cancer (NSCLC) (Bethune et al., 2010). EGFR activation results from the formation of an asymmetric dimer in which the C-terminal lobe of one kinase domain plays a role similar to that of cyclin in activated CDK/cyclin complexes. The CDK/cyclin-like complex formed by two kinase domains thus explains the activation of EGFR-family receptors by homo- or hetero-dimerization (Zhang et al., 2006). EGFR dimerization stimulates its intrinsic intracellular protein-tyrosine kinase activity. As a result, autophosphorylation of several tyrosine residues in the C-terminal domain of EGFR occurs to elicit downstream activation and signaling by several other proteins that associate with the phosphorylated tyrosines through their own phosphotyrosine-binding SH2 domains.
1- مقدمه
سوپرخانواده ی رسپتور تیروزین کیناز (RTK) نشان دهنده ی یک زیرگروهی از رسپتورهای پروتئین عرض غشایی می باشد که در یک طیفی از فرایندهای نموی از جمله بقا سلول، تکثیر و مرگ درگیر می باشد و زمانی که تنظیم نشوند، یک نقش برجسته را در سرطان بازی می کنند (Lemmon and Schlessinger, 2010). رسپتور فاکتور رشد اپیدرمی انسانی (EGFR) به عنوان یک عضو مهمی از RTK توجه ویژه ای را در سال های اخیر دریافت کرده است که آن را مدیون ارتباط قوی خودش با تکثیر بدخیم خود می باشد و مشخص شده است یک نقش مهم را در رشد و پیشرفت سرطان های سلول های غیر کوچک ریه (NSCLC) بازی می کند (Bethune et al., 2010). فعال شدن EGFR ناشی از تشکیل یک دایمر نامتقارن می باشد که در آن لوب C ترمینال یک دمین کیناز یک نقش مشابه با سیکلین در کمپلکس های فعال CDK/سیکلین را بازی می کند. کمپلکس شبه سیکلین / CDK توسط دو دمین کیناز شکل می گیرد که فعال شدن رسپتورهای خانواده EGFR توسط دایمری شدن جور یا ناجور را توضیح می دهد (Zhang et al., 2006). دایمری شدن EGFR فعالیت پروتئین تیروزین کینازی درون سلولی ذاتی خودش را تحریک می کند. در نتیجه، اتوفسفریلاسیون چندین رزیدوی تیروزین در دمین C ترمینال EGFR رخ می دهد تا از طریق دمین های SH2 متصل شونده به فسفوتیروزین خودش، موجب فعال شدن و سیگنالینگ پایین دستی توسط سایر پروتئین هایی که با تیروزین های فسفریله شده همراه می باشند، شود.
